Sede di lavoro:
Dipartimento di Medicina Molecolare - Laboratorio di Biochimica c/o Complesso Interdipartimentale "Vallisneri", viale G. Colombo, 3 Padova, piano 4 Nord, stanza 43.
Formazione generale:
Medico chirurgo, specialista in Biochimica Clinica. Professore Associato SSD BIO/10-Biochimica.
Ambiti di ricerca:
Perossidazione lipidica e meccanismi di difesa antiossidante di composti naturali e sintetici.
Contesto: la perossidazione lipidica è un evento potenzialmente dannoso per l’organismo e i lipidi ossidati e/o i loro prodotti di degradazione sono sia marcatori che agenti patogenetici di molti stati patologici, tra i quali l’aterosclerosi e l’infiammazione acuta. Il controllo dello “stress ossidativo”, e quindi della perossidazione lipidica, da parte degli antiossidanti è essenziale per la prevenzione e la protezione dell’organismo da agenti tossici, ambientali ed endogeni. Comunque, un numero crescente di evidenze sperimentali suggerisce che alcuni lipidi ossidati possano avere un ruolo importante nei meccanismi fisiologici di biosegnalazione.
Caratterizzazione biochimica di perossidasi selenio-dipendenti.
Contesto: le perossidasi selenio-dipendenti sono enzimi che catalizzano la riduzione di idroperossidi ai rispettivi alcoli e la concomitante ossidazione di tioli (spesso glutatione, da cui Glutatione Perossidasi, GPx) a disolfuri; contengono selenio in forma di selenocisteina, residuo aminoacidico con ruolo fondamentale nel loro ciclo catalitico. La funzione biologica primaria delle perossidasi selenio-dipendenti è la detossificazione dei perossidi, con conseguente azione antiossidante; il probabile ruolo fisiologico di alcuni di questi enzimi, che si sta oggigiorno definendo, è la partecipazione alla biosegnalazione.
Regolazione redox della biosegnalazione.
Contesto: le modificazioni ossido-riduttive di alcuni residui aminoacidici, cisteina in particolare, seguite da alterazioni strutturali e/o funzionali della proteina, sono attualmente considerate un probabile importante meccanismo di regolazione del metabolismo cellulare. Le specie chimiche responsabili di queste modificazioni, quali ROS e RNS, potrebbero così svolgere il ruolo di mediatori del segnale, qualora fossero prodotti e rimossi in modo controllato.

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Alcuni articoli su riviste internazionali, dal 2010 ad oggi, in cui la prof.ssa A. Roveri è coautrice:

A white paper on Phospholipid Hydroperoxide Glutathione Peroxidase (GPx4)forty years later. Free Rad. Biol. Med. 188, 117-133, 2022

Mitochondrial fission links ECM mechanotransduction to metabolic redox homeostasis and metastatic chemotherapy resistance. Nature Cell Biology, 24, 168-180, 2022

Hydrogen peroxide signaling via its transformation to a stereospecific alkyl hydroperoxide that escapes reductive inactivation. Nature Comm., 12(1), 6626, 2021

Production and purification of homogenous recombinant human selenoproteins reveals a unique codon skipping event in E. coli and GPX4-specific affinity to bromosulfophthalein. Redox Biology, 46, 102070, 2021

Inhibition as a Strategy to Sensitize Neuroblastoma Stem Cells to Etoposide by Stimulating Ferroptosis. Antioxidants, 10, 691-713, 2021

Aerobic pyruvate metabolism sensitizes cells to ferroptosis primed by GSH depletion. Free Rad. Biol. Med. 167, 45-63, 2021

Lack of glutathione peroxidase-8 in the ER impacts on lipid composition of HeLa cells microsomal membranes. Free Rad. Biol. Med. 147, 80-89, 2020

Inactivation of the glutathione peroxidase GPx4 by the ferroptosis-inducing molecule RSL3 requires the adaptor protein 14-3-3. FEBS Letters, 594(4), 611-624, 2020.

Insight into the mechanism of ferroptosis inhibition by ferrostatin-1. Redox Biology 28, 2020

Selenium utilization by GPX4 is required to prevent hydroperoxide-induced ferroptosis, CELL 172, 1-14, 2018

The polar head of membrane phospholipids binds the enzyme and addresses the fatty acid hydroperoxide group toward the redox center. Free Rad. Biol. Med. 112, 1-11 2017.

Redox status in a model of cancer stem cells. Arch. Biochem. Biophys, 617, 120-128, 2017.

Selenocysteine oxidation in glutathione peroxidase catalysis: an MS-supported quantum mechanics study. Free Rad. Biol. Med. 87, 1-14 2015.

Protein disulfide isomerase and glutathione are alternative substrates in the one Cys catalytic cycle of glutathione peroxidase 7. Biochim. Biophys. Acta 1830 (6), 3846-3857, 2013.

New Insights into Neuroblastoma Cisplatin Resistance: A Comparative Proteomic and Meta-Mining Investigation. J.Proteome Res. 10, 416-428, 2011.

Extraction methods of red blood cell membrane proteins for Multidimensional protein Identification Technology (MudPIT) analysis. J. Chrom. A 1217, 5328-5336, 2010.

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Biochimica delle selenoperossidasi.
Regolazione redox della biosegnalazione.